As interações existentes no processo de formação (biossíntese) do aminoácido selenocisteína foram desvendadas por uma equipe de pesquisadores do Laboratório de Biologia Estrutural do Instituto de Física de São Carlos (IFSC) da USP. Ao contrário dos outros 20 aminoácidos existentes, a selenocisteína tem características incomuns: ela é sintetizada a partir de outro aminoácido (serina) e tem selênio em sua composição, um composto que possui duplo papel nas células, já que, em concentrações muito baixas, é um micronutriente essencial para a célula e, em concentrações mais altas, se torna uma toxina potente.
Em 2011, com o intuito de entender a biossíntese e incorporação desse aminoácido raro, Vitor Hugo Balasco Serrão e Ivan Rosa Silva, então alunos de mestrado e formandos da primeira turma do curso de Ciências Físicas e Biomoleculares do IFSC, sob a orientação do professor Otavio H. Thiemann e a parceria com Marco Tulio Alves Silva (pós-doutor do grupo), iniciaram estudos acerca das interações macromoleculares envolvidas na biossíntese da selenocisteína, utilizando como modelo o organismo Escherichia coli, bactéria que atua na regulação da flora intestinal.
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